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人S100蛋白(S-100)ELISA檢測試劑盒

S-100 蛋白是一種酸性鈣結合蛋白，分子量 21 000，主要存在于中樞神經系統各部的星狀神經膠質細胞的胞液中，因其在飽和硫 酸銨中能夠 100%溶解而得名。S-100 蛋白由α 和β 兩種亞基組成三種不同的形式：S-100 β β (S-100 b)主要存在于神經膠質細胞和雪旺 細胞，S-100 α α (S-100 a0)主要存在于神經膠質細胞，S-100 α β (S-100 a)主要存在于橫紋肌、心臟和腎臟。

S100蛋白是一組低分子量的鈣結合蛋白，分子量在10～12kD，其氨基酸序列在脊椎動物中高度保守，與鈣調蛋白及其他EF手型鈣離子結合蛋白具有高度同源性[1,2]。目前共發現有20種結構與功能相似、存在于不同部位的可以調節細胞內和細胞外Ca2+的S100蛋白：包括S100A1～S100A13、S100B、S100C、S100P、鈣粒蛋白C（Calgranulin C）、鈣結合蛋白3（Calbindin 3）、Profilaggrin和毛透明蛋白（Trichohyalin）等。

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 S100蛋白是由兩個同分異構的兩個亞單位（，）組成的同型二聚體或異型二聚體。細胞內絕大多數S100蛋白分子以同型二聚體的形成存在，此外還能形成S100A／S100B，S100A8／S100A9異型二聚體，S100A82／S100A9三聚體以及S100A82／S100A92四聚體等，其聚合作用主要依賴于疏水作用力。研究發現，S100分子不含任何糖類、脂類和核酸成分。S100A0含有2個亞基，S100A只含有1個亞基，A100B由2個亞基組成。不同的S100蛋白含有類似的氨基酸結構域，在氨基端和羧基端均含有疏水區，在每個亞基的羧基端均含有1個EF手型鈣離子結合區，當與鈣離子結合后，S100蛋白構象發生改變，暴露出其與靶蛋白的結合位點，進而通過與相應的靶蛋白作用發揮其生物學效應。Zn2+與S100的組氨酸殘基結合后可以誘導S100分子羧基端構象的改變，從而增加氨基末端鈣離子結合位點與鈣離子的親合力。

S100蛋白家族的不同分子具有廣泛的生物學活性，通過鈣離子信號轉導、影響激素分泌和抑制微管蛋白的組裝及抑制蛋白激酶C介導的磷酸化等途徑，在細胞增殖、分化、肌肉收縮、基因表達、分泌、及細胞凋亡中發揮重要作用，其功能異常亦可導致不同的疾病。

S100蛋白具有一系列重要的生物學功能。它不僅可以作為腦損傷的生化標志物，用于腦組織損傷、腦缺血及腦中風的診斷和治療，而且還可以作為腫瘤標志物，檢測惡性黑色素瘤的療效和疾病進展情況。隨著對S100蛋白家族研究的不斷深入，勢必對腦部相關疾病和黑色素瘤及其它腫瘤的研究和防治起到越來越重要的作用。

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